纤溶酶原是丝氨酸蛋白酶纤溶酶的一个失活酶原前体，可降解血栓中的纤维蛋白，通过细胞外基质蛋白的蛋白降解促进细胞迁移，并激活基质金属蛋白酶来调节血管生成和伤口愈合 (1-4)。失活的纤溶酶原由肝细胞产生和分泌，并在循环系统和胞外液中被发现 (1)。纤溶酶原蛋白包含的氨基末端预激活肽后跟五个 kringle 结构域和一个丝氨酸蛋白酶结构域 (5)。纤溶酶原 zymogen 结合细胞表面的位点，随后被裂解活化以释放活化丝氨酸蛋白酶纤溶酶。已发现的纤溶酶原细胞表面受体（包括 S100A10、烯醇酶和 PLGRKT）都有羧基末端赖氨酸残基，这些残基与纤溶酶原 kringle 结构域相互作用，导致纤溶酶原定位于细胞表面 (6-8)。组织特异性纤溶酶原激活蛋白 (tPA)、尿激酶纤溶酶原激活蛋白 (uPA) 和激肽释放酶等许多不同的酶可催化纤溶酶原的裂解活化 (1)。另一个纤溶酶原裂解活化产物是血管生成抑制蛋白血管抑素，它源于前 4 个 kringle 结构域 (9)。纤溶酶原 kringle 区域的不同部分所产生的许多相关血管生成抑制蛋白经证实能抑制内皮细胞生长和增殖 (10)。相应 PLG 基因的突变与纤溶酶原缺陷有关，这些缺陷表现为纤溶酶表达下降以及某些个体出现木样结膜炎 (11)。