AMP 激活的蛋白激酶 (AMPK) 从酵母到植物和动物中都高度保守，且在调节能量平衡方面发挥关键作用 (1)。AMPK 蛋白以一种异三聚体复合体的形式存在，由一个 α-催化亚基、一个 β-调节亚基和一个 γ-调节亚基组成，每个亚基被两到三个不同基因编码 (α1、2；β1、2；γ1、2、3) (2)。该激酶会被因细胞和环境压力引起AMP/ ATP 比值升高而激活，如热休克，缺氧和缺血 (1)。抑癌基因 LKB1 与辅助蛋白 STRAD 和 MO25 一同将位于活化环里 Thr172 位点的 AMPKα 磷酸化，该位点的磷酸化是 AMPK 激酶活性所必需的 (3-5)。AMPKα 在 Thr258 位点和 Ser485 位点（对于 α1；α2 是 Ser491 位点）也被磷酸化。上游激酶以及这些磷酸化事件的生物学意义尚未被阐明 (6)。β1 亚基是通过豆蔻酰化和多位点磷酸化翻译后修饰的，这些位点包括 Ser24/25 位点、Ser96 位点、Ser101 位点、Ser108 位点和 Ser182 位点 (6,7)。β1 亚基 Ser108 位点的磷酸化似乎对 AMPK 酶活性是必要的，而 Ser24/25 位点和 Ser182 位点的磷酸化会影响 AMPK 定位 (7)。已确定了一些 AMPKγ 亚基的突变，其中大部分位于假定的 AMP/ ATP 结合位点（CBS 或Bateman域）。这些位点的突变导致 AMPK 活性降低，引起心脏或骨骼肌糖原积累 (1,2)。越来越多证据表明，AMPK 不仅调节脂肪酸和糖原的代谢，也通过 EF2 和 TSC2/mTOR 通路调节蛋白质合成和细胞生长，另外还通过 eNOS / nNOS 调节血流量 (1)。AMPKβ1 和 AMPKβ2 约有 70% 的序列同源性。这两种同工型对 AMPK 活性起着相同作用。AMPKβ1 主要在肝脏和脑中表达，在肾脏和骨骼肌中的表达水平最低。相比之下，AMPKβ2 在骨骼肌中高表达，在肾脏、肝脏和肺中表达水平较低。