Bcl-2 家族由进化上保守的多种蛋白质组成，这些蛋白质含有通过控制线粒体膜通透性和细胞色素 C 释放调节凋亡的 Bcl-2 同源结构域 (BH) (1-3)。已经鉴定到介导蛋白质相互作用的四种 BH 结构域 (BH1-4)。基于功能和序列同源性，该家族可以划分成三组：促存活成员包括 Bcl-2、Bcl-xL、Mcl-1、A1 和 Bcl-w；促凋亡蛋白包括 Bax、Bak 和 Bok，并且“仅含 BH3”蛋白包括 Bad、Bik、Bid、Puma、Bim、Bmf、Noxa 和 Hrk。促进死亡的和抑制死亡的 Bcl-2 家族成员之间的相互作用导致其中促凋亡蛋白和抗凋亡蛋白的比率控制细胞转归的变阻器模型 (4)。因此，促存活成员通过结合于并拮抗促死亡成员而执行其行为。通常，“仅含 BH3 成员”可以结合于并拮抗促存活蛋白，导致凋亡增加 (5)。尽管这个系统或许存在一些冗余性，但这些家族成员中许多成员的组织特异性、转录调节作用和翻译后调节作用可以解释不同的生理学作用。
促存活蛋白 Bcl-w 起初在用于探索新型 Bcl-2 家族成员的基于 PCR 的策略中被发现，并被发现在骨髓源性细胞和许多其他组织中表达 (6,7)。 bcl-w 敲除小鼠中的大多数组织都不受影响，但雄性小鼠确实出现生精小管构成和精子发生缺陷 (8,9)。