钙黏着蛋白是在其胞外结构域中含有大约 100 个残基的钙黏着蛋白重复序列的跨膜糖蛋白超家族。钙黏着蛋白介导钙依赖性细胞-细胞黏附，并在正常组织发育中发挥至关重要的作用 (1)。经典的钙黏着蛋白亚家族包括 N-、P-、R-、B- 和 E-钙黏着蛋白，以及约十个在黏附连接中存在的其他成员，黏附连接是一种在极化上皮细胞顶面的细胞结构。经典钙黏着蛋白的胞质结构域可与 β-联蛋白、γ-联蛋白（也称作斑珠蛋白）和 p120 联蛋白相互作用。β-联蛋白和 γ-联蛋白与 α-联蛋白结合， 并且 α-联蛋白将钙黏着蛋白-联蛋白复合体连接至肌动蛋白细胞骨架 (1,2)。β- 和 γ-联蛋白在连接复合体中发挥结构性作用，而 p120 可调节钙黏着蛋白黏附活性和转运 (1-4)。研究者认为 E-钙黏着蛋白是许多上皮癌侵润和生长的活性抑制蛋白 (1-3)。研究表明，除了上皮钙粘素丢失外，癌细胞的神经钙粘素表达上调。钙粘素表达的这种变化被称作“钙粘素转换”。N-钙黏着蛋白与 FGF 受体协作，导致 MMP-9 过表达和细胞侵袭 (3)。研究表明，在内皮细胞中，VE-钙黏着蛋白信号转导、表达和定位与血管通透性和肿瘤血管生成相关 (5,6)。研究者还已经证实，正常情况下在上皮细胞中的存在的 P-钙黏着蛋白，其表达在卵巢和其他人类癌症中也发生改变 (7,8)。
钙粘素-17/肝-小肠-钙粘素（CDH17/LI-钙粘素）是一种 I 型跨膜糖蛋白，它属于 7D 钙粘素超家族。与典型钙粘素不同，CDH17 有一个含 7 个钙粘素重复序列的细胞外结构域和 1 个不对典型钙粘素的细胞浆结构域显示任何同源性的短细胞浆结构域 (9)。CDH17 是一种钙依赖性同型细胞间黏附分子，在正常生理状态下，它在分布于人小肠和结肠的极性化上皮细胞的基底外侧表面选择性表达 (10)。研究证实，CDH17 在人胃癌细胞中异常过表达，并且可作为针对这种疾病的新致癌生物标记物 (11,12)。在分子层面上，研究表明 CDH17 能参与 NF-κB 和 MAPK 信号转导级联，从而在胃癌环境下表现出致瘤性 (13,14)。