在多种生物中已发现染色质解旋酶DNA结合蛋白 (CHD) 1,2)。该蛋白家族有九个蛋白，并且被分成三个亚家族：亚家族 I（CHD1 和 CHD2）、亚家族 II（CHD3 和 CHD4）以及亚家族 III（CHD5、CHD6、CHD7、CHD8 和 CHD9）。所有 CHD 蛋白包含两个串联的 N 端克罗莫结构域、一个与 SWI/SNF 相关的 ATPase 结构域和一个 C 端 DNA 结合区域 (1,2)。克罗莫结构域有助于与组蛋白的甲基化的赖氨酸残基结合，并且可与染色质的特异区域发生相互作用。与 SWI/SNF 相关的 ATPase 区域可通过 ATP 水解作用修饰染色质结构。CHD1 是一个常染色质蛋白，与活化基因的启动子相结合，并且在胚胎干细胞染色质开放性和多能性的维持过程中必不可少 (3-6)。CHD1 蛋白的两个克罗莫结构域与标志转录激活的组蛋白 H3 的甲基赖氨酸4 结合，协助 CHD1 募集到活性基因上 (4-6)。酵母 CHD1 蛋白是 SAGA 和 SLIK 组蛋白乙酰化转移酶复合物的一个组分，并且被认为在转录激活过程中起到联系组蛋白甲基化和组蛋白乙酰化的作用 (6)。尽管 CHD2 蛋白特征不明显；但是，小鼠基因敲除研究却表明在发育和肿瘤抑制中它有重要作用。纯合子 CHD2 敲除老鼠研究出现延迟生长和围产期致死的现象7)。杂合子敲除老鼠研究除了出现增加的髓外造血和易感性淋巴瘤之外，还出现死亡率增加和所有器官异常的现象 (7,8)。CHD2 突变细胞在造血干细胞分化中出现缺损，并且出现异常的 DNA 损伤反应 (8)。