黏附连接是形成细胞间接触的动态结构，对发育、分化、组织完整性、形态和细胞极性都非常重要。它们由跨膜蛋白、钙粘着蛋白组成，这两种蛋白以钙依赖的方式在临近细胞上结合钙粘着蛋白。在黏着连接的细胞浆侧，典型模型表明钙粘着蛋白通过β-和α-连环蛋白与细胞骨架相连。α-E 连环蛋白具有广泛表达性，α-N 连环蛋白在神经元组织中表达，而 α-T 连环蛋白主要在心脏组织中表达。研究已经证明，E 钙粘着蛋白和 α-E 连环蛋白的损失发生在几种人癌症进展期间，表明黏着连接的分解对于癌症进展非常重要（在 1 中综述）。
研究还表明，α 连环蛋白并非在钙粘着蛋白和肌动蛋白之间起到静态连接作用，而是直接调节肌动蛋白的动态性，这可能通过与肌动蛋白核 arp2/3 复合体竞争实现 (2,3)。α 连环蛋白还在调节 β 连环蛋白依赖性转录活性方面起作用，进而影响分化和对 Wnt 信号转导的反应。α 连环蛋白与 β 连环蛋白在胞核中结合，防止其调节转录，而两种蛋白的水平似乎通过蛋白酶体依赖性降解过程进行调节 (4)。
研究表明，α-E-连环蛋白磷酸化是一种功能上非常重要的翻译后修饰。例如，酪蛋白激酶 2 对 Ser641 位点的磷酸化可调节 α-E-连环蛋白和 β-连环蛋白之间的相互作用 (5)。质谱分析研究发现，在各种细胞类型中，α-E-连环蛋白 Ser652 磷酸化是一种修饰 (6-8)，尽管这种修饰的功能意义还有待确定。