Bcl-2 家族由进化上保守的多种蛋白质组成，这些蛋白质含有通过控制线粒体膜通透性和细胞色素 C 释放调节凋亡的 Bcl-2 同源结构域 (BH) (1-3)。已经鉴定到介导蛋白质相互作用的四种 BH 结构域 (BH1-4)。基于功能和序列同源性，该家族可以划分成三组：促存活成员包括 Bcl-2、Bcl-xL、Mcl-1、A1 和 Bcl-w；促凋亡蛋白包括 Bax、Bak 和 Bok，并且“仅含 BH3”蛋白包括 Bad、Bik、Bid、Puma、Bim、Bmf、Noxa 和 Hrk。促进死亡的和抑制死亡的 Bcl-2 家族成员之间的相互作用导致其中促凋亡蛋白和抗凋亡蛋白的比率控制细胞转归的变阻器模型 (4)。因此，促存活成员通过结合于并拮抗促死亡成员而执行其行为。通常，“仅含 BH3 成员”可以结合于并拮抗促存活蛋白，导致凋亡增加 (5)。尽管这个系统或许存在一些冗余性，但这些家族成员中许多成员的组织特异性、转录调节作用和翻译后调节作用可以解释不同的生理学作用。
现已在 Bcl-2 中发现了多个磷酸化位点，包括 Thr56、Ser70、Thr74 和 Ser87 (6)。这些磷酸化位点可能是 ASK1/MKK7/JNK1 通路的靶标，而 Bcl-2 磷酸化可能是有丝分裂活动的一个标记物 (7,8)。在糖皮质激素诱导 T 淋巴细胞凋亡期间，Bcl-2 的 Thr56 或 Ser87 位点突变会抑制其抗凋亡活性 (9)。白介素 3 和 JNK 诱导的 Bcl-2 于 Ser70 位点 磷酸化可增强其抗凋亡功能 (10)。
Mcl-1 在佛波醇酯处理、微管损害剂、氧化应激和细胞因子撤除等刺激下发生磷酸化 (11-14)。在 Thr163（位于 PEST 区域内部保守的 MAP 激酶/ERK 位点）处的磷酸化可减缓 Mcl-1 蛋白质周转 (13)，但是可以为在 Ser159 位点由 GSK-3 介导的磷酸化做好准备，后一种磷酸化可导致 Mcl-1 去稳定化 (14)。