受磷蛋白 (PLN) 已被鉴定为肌质网的一种主要磷蛋白组分 (SR) (1)。它的名字“兰班”源自希腊语“lambano”，意思为“接受”，因为受磷蛋白在丝氨酸和苏氨酸残留物中对心脏刺激作出反应而被高度磷酸化 (1)。虽然根据 SDS-PAGE 电泳迁移率原本认为它是单一的20-25kDa 蛋白质，但 PLN 实际上是52氨基酸6kDa 跨膜蛋白，即使存在 SDS (2)时也能形成稳定均聚物。受磷蛋白不仅可在心脏组织中高表达，也可在骨骼肌和平滑肌表达 (3)。PLN 的定位限于肌质网，可作为肌质和内质网钙 ATP 酶 SERCA 的调节因子 (4)。PLN 直接结合 SERCA，可有效降低与钙的亲和性，从而会减少转运到肌质网的钙。PLN 可被蛋白激酶A 或肌强直性营养不良蛋白激酶在 Ser16 位点磷酸化，和/或通过 Ca²⁺/钙调蛋白依赖性蛋白激酶在 Thr17 位点磷酸化，而导致 SERCA 释放 PLN，缓解该抑制作用，并通过 SR 提高钙的摄入 (参见5,6综述)。长期以来人们一直认为，在 Ser16 和 Thr17 位点的磷酸化会依次发生，但越来越多的证据表明磷酸化（尤其在 Thr17 位点）可能受到不同调控（7,8 中已论述）。

啮齿动物心力衰竭模型已经表明 PLN 磷酸化表达水平和程度对调节钙通量和收缩力至关重要( 参见9 - 11 综述)。PLN 的缺失或表达降低能够促进钙通量增加和心脏收缩力增强，而 PLN 的过表达导致 SERCa 的螯合、钙通量降低、收缩性降低以及在高血压和心肌病小鼠模型中的心功能障碍和心力衰竭 (参见10综述)。已经在人体中检测到 PLN 中的不同突变，导致 PLN 蛋白(12,13) 的表达减少或无表达或 PLN、SERCA 和/或调节蛋白(14,15) 之间的结合缺陷，这两者都导致心肌病和心力衰竭。有趣的是，虽然大多数 PLN 缺陷的人类表型类似啮齿动物的表型，反之亦然，但有时啮齿动物和人类 PLN 突变引起的心脏病类型和严重程度并不相同，因此其共同机制难以捉摸。