p70 S6 激酶是一种丝裂原激活的 Ser/Thr 蛋白激酶，这种激酶是细胞生长和 G1 细胞周期进程所必需的 (1,2)。p70 S6 激酶使 40S 核糖体亚基的 S6 蛋白磷酸化，并参与 5’ 端多嘧啶区 mRNA 的翻译调控 (1)。第二同工型 p85 S6 激酶源于相同的基因，并且除了氨基末端处编码核定位信号的额外 23 个残基之外，与 p70 S6 酶相同 (1)。两种同工型都位于丝裂原激活信号转导通路（一个异于 Ras/MAP 激酶级联的通路）上的磷酸肌醇-3 激酶 (PI-3K) 和雷帕霉素靶标 FRAP/mTOR 下游 (1)。p70 S6 激酶活性受多个位于催化结构域、接头结构域和假底物结构域内部的磷酸化事件控制 (1)。催化结构域中 Thr229 和接头结构域中 Thr389 的磷酸化对激酶功能非常关键 (1)。但 Thr389 的磷酸化与体内 p70 激酶活性的关系最为紧密 (3)。磷酸肌醇-3 依赖性蛋白激酶 1 (PDK1) 对 Thr229 的作用需要 Thr389 先磷酸化 (4,5)。这个位点的磷酸化受到各种生长因子（如胰岛素、EGF 和 FGF）以及血清和一些 G 蛋白偶联受体配体刺激，而被 wortmannin、LY294002（PI-3K 抑制剂）和雷帕霉素（FRAP/mTOR 抑制剂）阻断 (1,6,7)。Ser411、Thr421 和 Thr424 位于假底物结构域的丝氨酸脯氨酸富集区 (1)。人们认为这些位点的磷酸化通过解除假底物抑制作用而激活 p70 S6 激酶 (1,2)。另一个对 LY294002 和雷帕霉素敏感的磷酸化位点 Ser371 是 mTOR 的一个体外底物，与部分抵抗雷帕霉素的 P70 S6 激酶突变体的活性很相关 (8)。
p70 S6 激酶 2 (S6K2) 与 p70 S6 激酶 (S6K1) 在激酶结构域和周围的调控区域上有高度同源性。与 S6K1 相似，S6K2 具有丝裂原依赖的和 rapamycin 敏感的 S6 激酶活性 (9,10)。与 S6K1 相比，S6K2 的功能丰余且不同 (11,12)。研究表明，S6K2 在肿瘤样品中的普遍表达水平高于在相应正常组织中的表达水平，并且可能通过 AKT 激活促进癌细胞存活 (13,14)。