黏附性糖蛋白血小板反应蛋白-1 (THBS1、TSP1) 定位于细胞外基质 (ECM) 中，并且介导细胞和 ECM 之间以及细胞之间的相互作用。Thrombospondin-1 是一种多结构域的糖基化蛋白，可与各种细胞外组分相互作用，包括基质金属蛋白酶 (MMPs)、胶原、细胞受体、生长因子和细胞因子(1)。THBS1 蛋白质结构包括一个氨基末端层粘连蛋白 G 样结构域，一个 von Willebrand 因子结合结构域，以及多个血小板反应蛋白 (TSP) 重复序列（分别被命名为 I、II 或 III 型重复子）。每个血小板反应蛋白结构域均与不同类型的细胞表面配体或蛋白靶标相互作用。氨基末端结构域与聚集蛋白聚糖、肝素和整合素蛋白相互作用。I 型 TSP 重复与 MMPs 和 CD36 相互作用，而羧基末端重复序列与血小板反应蛋白受体 CD47 结合 (1)。通过这些互作用，THBS1 对不同的信号转导通路施加不同的作用，比如对 VEGF 受体/NO 信号转导、TGFβ 信号转导和 NFκB 通路等 (2-5)。血小板反应蛋白-1 是许多生物学过程的一个重要调节分子，包括细胞黏附/迁移、凋亡、血管生成、炎症、血管功能和癌症发病 (2-5)。血小板反应蛋白-1 的活性主要由细胞外蛋白酶调控。金属蛋白酶 ADAMTS1 裂解血小板反应蛋白，造成抗血管生成肽释放。弹性蛋白酶和血纤维蛋白溶酶蛋白酶降解 THBS1 蛋白并下调其活性 (6)。由于 THBS1 是血管生成的一种重要蛋白抑制剂，因此基于血小板反应蛋白的化合物开发以及其用于治疗研究也许可以提供一种有益的癌症治疗方法 (7,8)。