细胞外基质 (ECM) 是哺乳动物器官和组织周围的分泌型大分子的复合结构。细胞和 ECM 之间的受控相互作用在增殖、迁移、生存、极性和分化中重要。细胞主要通过称作整联蛋白的异二聚整合型膜蛋白接触 ECM。通过称作黏着斑的蛋白质复合体，整联蛋白将 ECM 连接至细胞骨架，并且因此连接至细胞信号转导装置 (1)。
ILK/PINCH/Parvin (IPP) 复合体由作为预装配结构募集至 ECM 接触部位的三种高度保守的蛋白质组成。IPP 在整联蛋白/肌动蛋白连接的接头处发挥作用以调节形成黏着斑和整联蛋白信号转导。所有三种蛋白质均含有允许其作为接头蛋白在黏着斑形成中发挥作用的多个蛋白质结合结构域。ILK（整联蛋白连接激酶）还具有催化性（蛋白质 Ser/Thr 激酶）结构域，并且可以或可以不作为激酶 在体内发挥作用。已经提出 IPP 蛋白在 IPP 复合体外部的作用，包括调节基因表达 (2,3)。
parvin 家族由以下 3 个成员组成：α-parvin/actopaxin、β-parvin/affixin 和 γ-parvin。α-parvin 和 β-parvin 普遍表达，而 γ-parvin 的表达限于造血细胞 (4)。α-parvin 直接及借助与黏着斑蛋白桩蛋白相互作用结合至 f-肌动蛋白 (5)。α-parvin 通过与 cofilin 激酶 TESK1 (6) 及与 GTP 酶激活蛋白 CdGAP 相互作用 (7)，调节细胞展开和运动性。有丝分裂期间α-parvin 的磷酸化可以具有在细胞周期期间调节肌动蛋白动力学的作用 (8)。